Hemoglobiin

Hemoglobin and its role in the circulatory system

Ma olen rääkinud hemoglobiini tähtsusest

meie punaverelibledes, seega ma mõtlesin,et pühendan

terve video hemoglobiinile.

Esiteks kuna see on oluline ja samas seletab ka palju

kuidas hemoglobiin või punaverelibled olenevalt sellest,

millise tasemega meie organism töötab "teavad", ja ma pean

kasutama "teadma" jutumärkides.

Nad (hemoglobiin ja punaverelibled) ei ole aistmisvõimelised, kuid kuidas nad teavad millal

hapnikku siduda ja millal seda vabastada?

Siin see on, see on pilt

hemoglobiini proteiinist.

Hemoglobiini proteiin on tehtud neljast aminohappe ahelast.

See on üks ahelatest.

Ja siin on veel kaks.

Me ei hakka detailidesse laskuma, aga need näevad välja

nagu väikesed krussis paelad.

Kui sa nüüd neid ette kujutad, nad on molekulide kimp ja amino-

happed ja nad on niimoodi ümber põimitud.

Nii et see kujutab mingil määral nende (molekulide ja aminohapete) põimitud kuju.

Ja igas selles grupis või igas selles ahelas,

on meil heemi rühm, mis on märgitud rohelisega.

Sellest tulebki "hemo-" sõnasse hemoglobiin

Heemi rühmi on neli ja globiinid põhiliselt

kirjeldavad ülejäänud osa sellest - proteiini struktuur,

neljapeptiidilisi sidemeid.

Nüüd, heemi rühm - see on üsna huvitav.

See on tegelikult porfüriini struktuur.

Ja kui sa oled vaadanud videot klorofüllist, siis sa peaksid mäletama

porfüriini struktuuri, kuid porfüriini keskel,

klorofülli puhul oli meil magneesiumi ioon, aga

hemoglobiini keskel on meil raua ioon ja see on koht, kus

seotakse punavereliblesse hapnikku.

See on siis hemoglobiin ning meil on neli põhilist kohta, millega

hapnikku siduda.

Üks on siin, teine on tõenäoliselt siin, üks on siin natuke

tagapool, vot siin ja viimane asub siin.

Miks on hemoglobiin - hapnik seostub siin väga hästi, aga

hemoglobiinil on mitmeid omadusi, üks neist on olla

väga hea hapniku siduja ja samas olla ka hea

hapniku vabastamises, kui on vaja hapnikku vabastada.

Nii et hemoglobiin esitab midagi, mida võime nimetada kooskõlastatuks sidumiseks.

Ja see on kõigest printsiip, et ükskord kui ta seob ühe

hapniku molekuli - ütleme, et üks hapniku molekul seostub

siin - ta muudab hemoglobiini kuju nii, et

ka teised küljed seovad nüüd suurema tõenäosusega hapniku

Nii et see teeb - üks hapniku sidumine suurendab

teiste külgede hapniku sidumise tõenäosust.

Nüüd sa ütled, et olgu, see on hea.

Selline süsteem teeb hemoglobiinist väga hea hapnikku kinnitaja, kui

see reisib läbi kopsu kapilaaride ja

hapnik valgub läbi alveoolide laiali.

See teeb siis hemoglobiini väga heaks hapniku sidujaks, aga kuidas

teab see, millal hapnikku vabastada?

See on huvitav küsimus.

Hemoglobiinil ei ole silmi ega mingisugust tüüpi GPS süsteemi, mis ütleb,

et inimene jookseb praegu ja tekitab

kapilaaridesse palju süsihappegaasi ning ta vajab

palju hapnikku nendesse kapilaaridesse, mis ümbritsevad tema

reie nelipealihast.

Ma pean toimetama hapnikku.

Hemoglobiin ei tea, et on reie nelipealihases.

Kuidas siis hemoglobiin teab, millal tuleb hapnik vabaks lasta?

Ja see on kõrvalprodukt millelegi, mida me kutsume allosteeriliseks pärssimiseks,

mis on väga peen sõna, kuid mõiste ise on tegelikult

üsna otsekohene.

Kui sa räägid millestki allosteerilisest - enamasti kasutatud

ensüümidega seotud kontekstis - siis sa räägid ideest,

mis seob asju teiste osadega.

"Allo" tähendabki teist.

Seega sa seod teisi osi proteiinist või

ensüümist - ja ensüümid ongi lihtsalt proteiinid - ning see mõjutab

proteiini või ensüümi võimet teha seda,

mida ta tavaliselt teeb.

Järelikult hemoglobiin on allosteeriliselt pärsitav

süsihappegaasi ja prootonite poolt.

Süsihappegaas saab seostuda teiste

hemoglobiini osadega - ma ei tea täpselt, milliste

kohtadega - ja nõnda saavad ka prootonid.

Nii et pea meeles, happesus tähendab kõrget

prootonite kontsentratsiooni.

Järelikult, kui sa oled happelises keskkonnas, saavad prootonid seostuda.

Ma märgin prootonid selle roosa värviga.

Prootonid - mis on lihtsalt vesinik ilma elektronideta

jah - prootonid saavas seostuda meie proteiini kindlate osadega

ja seega on prootonitel raskem hapnikku hoida.

Kui sa viibid rohke süsihappegaasiga või

happelises keskkonnas, siis see, mis hemoglobiinist lahti laseb

on hapnik.

Ja see lihtsalt juhtub olema õige aeg, et

hapnikust lahti lasta.

Läheme nüüd tagasi selle joosva inimese juurde.

Aktiivsus tema reie nelipealihase rakkudes on

väga kõrge.

Rakud vabastavad kapilaaridesse suurel hulgal

süsihappegaasi.

Selles kohas, kus kapilaarid lähevad arteritest veenidesse

vajavad nad palju hapniku, mis ongi sobiv aeg, et

hemoglobiin vabastaks hapniku.

Seega on väga hea, et hemoglobiin on süsihappegaasi poolt

allosteeriliselt pärsitav.

Süsihappegaas seostub kindlate hemoglobiini osadega.

Hemoglobiin hakkab selle tulemusena hapnikku vabastama just selles kohas, kus

kehas on hapniku puudus.

Nüüd sa ütled, et oot?

Aga mis saab sellest happelisest keskkonnast?

Kuidas see sellega seostub?

Tuleb välja, et enamus süsihappegaasist ei ole

tegelikult ühinenud.

See tegelikult ei ole seostunud.

Ta läheb küll plasmasse, kuid tegelikult muutub

süsihappeks.

Nii et ma lihtsalt kirjutan valemi siia.

Kui sul on mingi osa süsihappegaasi ja sa segad selle veega - ma

mõtlen, et enamus meie verest, plasma - on vesi.

Nii et sa võtad süsihappegaasi ja segad selle

veega ning see kõik toimub ensüümi juures - ja

see ensüüm asub punaverelibles.

Seda kutsutaksekarboanhüdraasiks.

Toimub reaktsioon ning põhimõtteliselt jääbki reaktsiooni tulemusena

alles süsihape.

Meil ongi H2CO3 (süsihape).

See on kõik tasakaalustatud.

Meil on kolm hapnikku, kaks vesinikku ja üks süsinik.

Seda kutsutakse süsihappeks, kuna ta annab vesiniku

prootoneid ära väga kergelt.

Happed ei ühine konjugeeritud aluste ja vesiniku

prootonitega väga lihtsalt.

Nii et süsihape ei liitu lihtsalt.

See on hape, kuid ma kirjutan mingi

tasakaalustuse ka siia.

Kui mingi osa nendest märkmetest sind segadusse ajab või sa tahad

detailsemalt teada, vaata keemia videosid hapete kohta.

mitteüheldumise ja tasakaalureaktsioonid ja kõik muu, kuid

ta põhimõtteliselt saab ära anda ühe neist vesinikest, aga

ainult prootoni ja süsihape hoiab selle vesiniku elektroni

nii et sulle jääb vesiniku prooton ja - sa annad

ära ühe neist vesinikest, nii et sul jääbki ainult üks vesinik.

Tegelikult on see vesinikkarbonaadi ioon.

Aga ta andis ära ainult prootoni ja hoidis elektroni alles, seega

sul on miinusmärk.

Nii et kõik need arvutused kokku moodustavad neutraalsuse ja seega ongi hemoglobiinis

neutraalsus.

Nii et kui ma olen jalas asuvas kapilaaris - vaatame, kas ma saan

seda joonistada.

Nii, ütleme, et ma olen oma jala kapilaaris.

Ma teen selle neutraalses toonis.

See on siis minu jala kapilaar.

Ma olen suurendanud ainult ühte osa kapilaarist.

See (kapilaar) on alati hragnev.

Ja siin, siin on mul kimp lihasrakke,

mis toodavad suures hulgas süsihappegaasi

ja nad vajavad hapnikku.

Mis nüüd juhtub?

Mul on punaverelibled liikumas mööda verevoolu.

See on tegelikult huvitav - punaverelibled - nende

diameeter on 25% võrra suurem, kui kõige väiksema kapilaari oma.

Nii et neid surutakse kokku, kui nad lähevad läbi

väikeste kapilaarida, mis paljude inimeste arvates aitab

neil nende sisu ja võib-olla ka osa hapnikku

vabastada.

Nii et sul on punaverelible, mis on siia tulemas.

See on surutud läbi kapilaari siin.

Ning temas on hulk hemoglobiini - ja kui ma ütlen hulk, siis sa

võiksid teada, et igas punaverelibles on 270

miljonit hemoglobiini proteiini.

Ja kui sa liidad kokku hemoglobiini terves kehas,

see on suur hulk, kuna meil on 20 kuni 30

triljonit punavereliblet.

Ja igas neis 20 kuni 30 triljonist punaverelibles on

270 miljonit hemoglobiini proteiini.

Nii et meil on palju hemoglobiini.

Igatahes see oli natuke - tegelikult

punaverelibled moodustavad ligikaudu 25% kogu

meie keha rakkudest.

Meil on umbes 100 triljonit või natuke

rohkem rakke, võta või jäta.

Ma ei ole kunagi maha istunud ja neid lugenud.

Igatahes, meil on 270 miljonit hemoglobiini osakest

või proteiini igas punaverelible rakus - seletab, miks
punaverelibled

peavad hülgama oma tuumad, et teha ruumi

kõigile neile hemoglobiinidele.

Nad kannavad hapnikku.

Nii et hetkel me tegeleme - see

on arter, onju?

See tuleb südamest.

Punaverelible läheb selles suunas ja siis

vabastab end hapnikust ja

siis muutub veresoon veeniks.

Mis juhtub nüüd kui sul on süsihappegaas.

Sul on suur hulkm süsihappegaasi

lihasrakus.

See põhimõtteliselt, lihtsalt levimise kallaku järgi lõpetab -

ma teen selle sama värviga - lõpetab vereplasmas

lihtsalt niisama ning osa sellest saab liikuda üle

membraani punavereliblesse.

Punaverelibles on sul karboanhüdraas,

mis muudab süsihappegaasi mitteühenduvaks -või

see muutub lihtsalt süsihappeks, mis

saab prootoneid vabastada.

Need prootonid, nagu me just õppisime, saavad allosteeriliselt

pärsida hemoglobiinis hapniku kasutusele võtmisse.

Nii et need prootonid hakkavad seonduma erinevate osadega ja isegi

süsihappegaas, mis pole veel millegagi reageerinud, saab

allosteeriliselt hemoglobiiniga pärsida.

Nii et ta ühineb ka muude osadega.

Ja see muudab hemoglobiini proteiini

piisavalt, et see ei ole võimeline enam hapnikku nii hästi hoidma ja

hakkab seda vabastama.

Ja just nagu me ütlesime, meil on ühine ühenemine, mida rohkem

hapnikumolekue sul on, seda parem on vastuvõetavus

suuremale hulgale.

Kui hemoglobiin hakkab hapnikku vabastama, siis muutub

teiste hapnikumolekulide säiltamine seotuna raskemaks.

Nii et siis vabanevad kõik hapnikud.

Nii et see, vähemalt minu meelest, on geniaalne, geniaalne

mehhanism, sest hapnik vabastatakse just seal, kus

seda on kõige rohkem vaja.

See lihtsalt ei...ütleme, et ma olen lahkunud arterist ja

nüüd olen veenis.

Võib-olla ma olen läbinud mõned kapilaarid just siit ja ma

olen suundumas tagasi veeni.

Las ma vabastan oma hapniku, sest vastasel juhul see lihtsalt

vabaneb tahes-tahtmata kogu kehas.

See süsteem, olles allosteeriliselt pärisv

süsihappegaasi ja happelise keskkonna poolt, lubab

meil hapniku vabastada seal, kus seda on kõige rohkem vaja, kus on kõige rohkem

süsihappegaasi, kus hingamine on kõige

jõulisem.

Nii et see on lummav süsteem.

Ja sa saad paremaks selle mõistmisel,

siin on mul väike graafik, mis näitab

hapniku sidumist hemoglobiiniga või kui küllastunud see olla saab.

Ja sa võid seda näha oma bioloogia tunnis, nii et

see on hea asi, mida mõista.

Siin on meil siis x-telg või horisontaaltelg,

meil on osaline hapniku surve.

Ja kui sa vaatasid keemia loengut osalisest

survest, siis sa tead, mida see tähendab,

kui sagedasti põrkad sa kokku hapnikuga?

Surve on põhjustatud gaasidest või molekulidest, mis sinuga põrkuvad.

See ei pea olema gaas, vaid lihtsalt molekulid,

mis sinuga põrkuvad.

Ja osaline hapniku surve on nende

hapnikumolekulide summa, mis

sinuga põrkuvad.

Nii et sa võid ette kujutada, et kui sa lähed paremale,

siis seal on lihtsalt järjest rohkem hapniku sinu ümber ja seega

põrkub sinult järjest rohkem hapniku.

Siin on lihtsalt põhimõtteliselt öeldud, kui palju hapniku

on sinu ümber kui sa lähed mööda paremat telge.

Ja siis vertikaalne telg ütleb sulle, kui küllastatud on

sinu hemoglobiini molekulid?

See 100% võib tähendada, et kõik heemi rühmad

kõikides hemoglobiini molekulides on seostunud hapnikuga.

Null tähenda, et ükski pole seostunud, Seega kui sul on

väga vähese hapnikuga keskkond - ja see tõesti

näitab ühist sidumist - ütleme, et meil on tegemist

väga vähese hapnikuga keskkonnaga.

Kui ükskord väike osa hapnikku seostub, siis see

suurendamb rohkemate hapnikute seostumist.

Niipea, kui väike - see on põhjus, miks kalle suureneb.

Ma ei taha tegeleda algebra ja arvutustega siin, aga

nagu sa näed, me oleme üsna madalal ja

siis kalle suureneb.

Seega, kui osa hapnikust seostub, siis suureneb tõenäosus, et

me suudame seostada rohkem hapniku.

Ja mõnel juhul, on hapnikul raske põrkuda

õige hemoglobiini molekuliga, ja sa saad näha

sellist tüüpi kiirendust siin.

nüüd, kui meil on happeline keskkond, milles on palju

süsihappegaasi, nii et hemoglobiin on allostreeriliselt

pärsiv, siis see pole nii hea, kui siin näha.

Happelises keskkonnas, see kaar igal tasemel

hapniku osalise surve jaoks või hapniku summa jaoks,

seostab vähema tõenäosussega hapniku.

Ma teen selle teise värviga.

Nii et see kõver näeks siis välja selline.

Küllastumise kurv on selline.

See on siis happeline keskkond.

Võib-olla on siin samas süsihappegaasi.

Nii et hemoglobiin on allosteeriliselt pärsitud

ja vabastab suurema tõenäosusega hapniku.

Nii et ma ei tea.

Ma ei tea, kui põneva te selle leidsite, kuid mina leian, et

see on geniaalne, sest see on tõesti lihtsaim viis

hemoglobiini jaoks vabastada hapniku seal, kus seda on vaja.

Ei ole vaja mingit GPS-i ega roboteid, ma olen nüüd

reie nelipealihases ja inimene jookseb.

Lasma vabastan oma hapniku.

See lihtsalt juhtub loomulikult, kuna see on

happelisem keskkond koos suurema hulga süsihappegaasiga.

Hemoglobiin saab pärsitud ja vabastab hapniku ning

ollaksegi hingamiseks valmis.