Introduction to amino acids

All About DNA and amino acids

DNA는 우리의 유전 정보 저장소로 많은 주목을 받고 있습니다.

그리고 그럴만한 가치도 있고요.

DNA가 없었더라라면,

우리를 우리답게, 다른 기관들을 기관답게

만드는 정보를 저장할 방법이 없었을 것입니다.

또, DNA는 스스로를 복제하는 훌륭한 성질을 갖고 있습니다.

이번 영상에서는 이것에 대해 자세히 알아 보겠습니다.

DNA가 더 많은 DNA를 생산합니다.

우리는 이것을 복제라고 합니다.

하지만 자신을 스스로 복제하는 것만으로는

실제 기관을 만들기에는 부족합니다.

또, 기관을 만들기 위해서는 어떡해서든

DNA에서 정보를 얻어야 합니다.

그 다음, 기관에서 실제 일을 하는

구조 물질, 효소, 수송 물질, 신호 전달 물질 등을

만들어야 합니다.

첫번째 과정은

다른 영상들의 복습입니다.

그 과정은 DNA에서 RNA로 가는 것입니다.

특히 메신저 RNA로 갑니다.

"메신저 RNA"로 가는 이 과정은

전사라고 부릅니다.

이 영상에서

"전사"에 대해 자세히 알아보겠습니다.

메신저 RNA는 리보솜으로 가고

tRNA는 아미노산을 모아

실제 단백질을 만듭니다.

이 mRNA는 결합을 하는데

tRNA와 아미노산과 결합합니다.

여기 +tRNA와 아미노산이라고 적겠습니다.

아미노산을 잘 보이게

좀 밝은 색으로 적겠습니다.

tRNA와 아미노산으로

아미노산 사슬로 구성된

단백질을 만들 수 있습니다.

실제 기관의 일의 대부분을

단백질들이 합니다.

단백질은 아미노산 사슬입니다.

가끔 여러 개의 아미노산 사슬로

구성되어 있기도 합니다.

저것은 아미노산입니다.

저것도

이것도

이것도 아미노산입니다. 계속 이어집니다.

이 아미노산 사슬들은

서로 다른 아미노산의 특징들이

얼마나 다른지와

단백질의 모양과

단백질이 주변과 어떻게 상호작용하는지에 따라

다양한 기능들을 수행합니다.

여러분의 면역계나 항체의 단백질은

효소나

인슐린 같은 신호 전달 물질로 기능할 수도 있습니다.

단백질은 근육 수축에도 관여합니다.

이것은 액틴과 마이오신에 관한

영상에서 보시길 바랍니다.

산소 운반

헤모글로빈

단백질은

많은 일을 합니다.

DNA는 정보를 저장하지만

기관의 실제일의 대부분은

단백질이 합니다.

제가 앞서 말했듯이

단백질의 구성 성분은 아미노산입니다.

아미노산에 대해 자세히 알아봅시다.

여기 아미노산의 몇 가지 예들이 있습니다.

기본 아미노산은 20종이 있는습니다.

기관에 따라 좀 더 있기도 하는데

이론적으로는 훨씬 더 많을 수도 있습니다.

하지만 생물계에서 대부분은

DNA가 합성하는 기본 아미노산은 20종이 있습니다.

여기 그 중 두 개가 있습니다.

뭐가 기본인지 보겠습니다.

이 두 개에서

아, 이 세번째는 기본형입니다. 아미노기가 있습니다.

아미노산의 아미노는

아미노기를 의미합니다.

아미노기가 여기 있습니다.

바로 여깁니다.

그럼 "산은 어딨지?"하고

의문이 생기실 겁니다.

그건 여기 카복실기에 있습니다.

그래서 아미노산을 산이라고 부르는 것입니다.

이 카복실기가 산성이기 때문입니다.

카복실기는 양성자를 주는 것을 좋아합니다.

이 사이에는 탄소가 있는데

알파 탄소라고 부릅니다.

알파 탄소입니다.

알파 탄소는

아미노기와 공유 결합을 하고 있고

카복실기와 공유 결합을 하고 있고

수소와도 공유 결합을 하고 있습니다.

이 부분이 아미노산의 종류를

결정하는 부분입니다.

사실 질소에 따라 예외가 생기기도 합니다.

하지만 대부분 아미노산의 다양성은

알파 탄소의 이 네번째 공유 결합에

달려있습니다.

보시는 것처럼 세린은

알콜이라고 부르는

곁가지를 가지고 있습니다.

여기 발린은

탄화수소 곁가지를 가지고 있습니다.

따라서, 일반적으로 이 곁가지를

R그룹이라고 부릅니다.
이 R그룹은

단백질의 모양을 결정하고

단백질의 주위 환경과의 상호작용 방법과

단백질이 하는 일을 결정하는데 큰 역할을 합니다.

이 두 예에서도 다른 곁가지들이

어떻게 다르게 작용하는지 볼 수 있습니다.

이건 알콜 사슬을 갖고 있습니다.

산소는 (-)를 띠는 것을 알고 있으실 겁니다.

산소는 전자를 잘 끌어당기기 때문입니다.
화학이나 심지어 생물학에서도

전기음성도만으로

추론할 수 있는게 놀라울 정도로 많습니다.

그래서 산소는 전자를 잘 끌어당겨서

부분적인 (-)를 띱니다.

수소는 산소에 비해 상대적으로
전기음성도가 작습니다.

따라서 전자를 산소에 의해 잃게 되고

부분적으로 (+)를 띱니다.

이 부분은 극성을 가지게 되고

친수성이 됩니다.

그럼 적어도 이 분자에서 이 부분은

물과 반응할 수 있습니다.

이제 이 부분과 비교해 봅시다.

이 탄화수소 사슬은 극성이 없습니다.

그럼 소수성이 됩니다.

소수성이 됩니다.

단백질의 구조와

단백질의 곁가지의 역할에 대해

다시 한번 말하면

소수성 곁가지를 가진

단백질의 부분은

수용액에서는

단백질 속에 숨어 있고 싶어하고

반면 친수성 곁가지를 가진 부분은

밖으로 나오고 싶어합니다.

크고 복잡해서

지니기 쉬운 곁가지도 있고

작고 간단해

지니기 쉬운 곁가지도 있습니다.

그래서 이 부분은

단백질의 모양을 결정하는데에 큰 영향을 끼칩니다.

이건 단백질의 구조에 대해 이야기할 때

자세히 다루어봅시다.

그럼 이것들은 실제로 어떻게 연결될까요?

다른 영상에서

더 자세히 다루겠지만

여기 세린이 있고

여기 발린이 있으면

펩타이드 결합을 합니다.

펩타이드는 두 개 이상의 결합된 아미노산을 지칭합니다.

이건 결합이 적은 디펩타이드입니다.

이걸

조금만 작게 다시 그리겠습니다.

음...

이건 세린이고

이건 발린입니다.

이 둘은 펩타이드 결합을 하는데

디펩타이드라는 가장 작은 펩타이드입니다.

"펩타이드", "펩타이드 결합"

혹은 "펩타이드 연결"로도 불립니다.

아미노산을

계속 연결해

긴 사슬을 형성한 폴리펩타이드는

이 모든 것들을 하는

단백질이나 그 일부분이 됩니다.

마지막으로

이 그림들은

여러분들이 교과서에서 흔히 보는 아미노산 그림들입니다.

하지만 몸의 pH는

즉, 1~14까지의 산도에서

pH가 약 7.2에서 7.4입니다.

이게 무슨 소리냐면, 여기 카복실기는

양성자를 잘 줍니다.

즉, 수소 이온을 잘 잃습니다.

양성자를 얻었을 때보다

잃었을 때가

더 농도가 높습니다.

몸 속에서는 산소가

전자를 다 가져가

(-)를 띱니다.

수소 이온은 내보내고

대신 전자를 가져간 것입니다.

그럼 이렇게 됩니다.

아미노기는 몸의 pH에서

양성자를 얻습니다.

질소는 비공유 전자쌍을

이 양성자를 얻는 데에 사용합니다.

사실, 실제 몸의 pH에서는

양성자를 얻었을 때가 없었을 때보다

농도가 더 높습니다.

질소가

비공유 전자쌍으로

양성자를 얻으면

(+)전하를

띱니다.

가끔 아미노산이

이렇게 그려진 것을 보셨을텐데,

사실 몸 속에서의 실제 모습을 가장 정확하게 나타낸 것입니다.

이 분자는 재밌는 이름을 가지고 있는데

이것처럼 부분적으로 전하를 띠지만

전체적으로는 중성인 분자는

양쪽성 이온(zwitterion)이라고 부릅니다.

재밌는 말입니다.

양쪽성 이온(zwitterion)

"zwitter"는 독일어로 혼합을 뜻하고

"ion"은 전하를 띠는 것을 의미합니다

따라서, 이것은

이 두 끝에만 전하를 띠어 전체적으로 중성적이지만

동시에 두 전하를 띱니다.